抑制MeprinΒ酶可以触发阿尔茨海默病、癌症的发展

2021-04-21 00:00
审核人:Emily Henderson,理学学士。2021年4月21日

德国美因茨约翰内斯-古腾堡大学(JGU)和西班牙巴塞罗那分子生物学研究所的研究人员发现了血浆中的胎球蛋白B如何与meprinβ酶结合,并利用计算机模型将他们的发现可视化。

这些结果可能会导致开发治疗老年痴呆症和癌症等严重疾病的新药。Meprinβ从细胞膜释放蛋白质,从而控制人体的重要生理功能。

然而,这一过程的失调会引发老年痴呆症和癌症的发展。Meprinβ在需要时由胎球蛋白B与酶结合来调节,从而阻止其他蛋白质的释放。将他们的发现发表在期刊上美国国家科学院学报,研究人员现在是第一个详细描述这种结合的人。

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美因茨大学的研究小组在昆虫细胞中同时产生meprinβ和fetuin-B,然后让它们在试管中相互反应。通过酶动力学的测量和生物物理分析,研究人员确定这个反应产生了一个非常稳定的高分子量复合物。

他们在巴塞罗那的同事随后成功地将这种复合物结晶,并利用X射线晶体学确定了它的三维结构。这涉及到向蛋白质晶体发射X射线,这使得可以从X射线的衍射计算晶体的原子结构。然后生成结构的计算机模型。

“多亏了这个模型,我们现在可以确切地看到梅普林β和胎球蛋白-B是如何结合在一起的,”沃尔特·斯特克尔教授说,他与哈根·科尔施根博士和内尔·冯·维根教授共同主持了这项研究这项研究为更好地了解阿尔茨海默症等疾病以及开发治疗这些疾病的药物提供了一个极好的起点。”

Meprinβ参与了所谓的β淀粉样蛋白斑块的形成,这是这种疾病的一个特征。此外,阿尔茨海默病患者血液中的胎球蛋白B相对较少,这反过来可能导致meprinβ缺乏调节。

如果有可能开发出一种与这种酶结合并以类似于胎球蛋白B的方式抑制这种酶的药物,这可能是治疗老年痴呆症的一种新方法。”

罗伯特博世,斯图加特费尔巴哈,斯图加特费尔巴哈,德国

资料来源:

美因茨大学

期刊参考:

美国埃克哈德。. (2021)250 kDa异四聚体颗粒的晶体结构解释了内源性胎球蛋白-B对谢达酶-梅普林β的抑制作用。美国国家科学院学报-没有。doi.org/10.1073/pnas.2023839118.

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